ESTRUCTURA DE PROTEINAS

ESTRUCTURA DE PROTEINAS.

Estructura primaria
Artículo principal: Estructura primaria de las proteínas.

La estructura primaria de las proteínas se refiere a la secuencia de aminoácidos, es decir, la combinación lineal de los aminoácidos mediante un tipo de enlace covalente, el enlace peptídico. Los aminoácidos están unidos por enlaces peptídicos siendo una de sus características mas importante la coplanaridad de los radicales constituyentes del enlace.
La estructura lineal del péptido definirá en gran medida las propiedades de niveles de organización superiores de la proteína. Este orden es consecuencia de la información del material genético: Cuando se produce la traducción del ARN se obtiene el orden de aminoácidos que van a dar lugar a la proteína. Se puede decir, por tanto, que la estructura primaria de las proteínas no es más que el orden de aminoácidos que la conforman.


Estructura secundaria
Estructura secundaria de las proteínas

La estructura secundaria de las proteínas es el plegamiento que la cadena polipeptídica adopta gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico, es decir, un tipo de enlace no covalente.
Los motivos más comunes son la hélice alfa y la beta lámina.
Hélice alfa
Los aminoácidos en una hélice α están dispuestos en una estructura helicoidal dextrógira, con unos 3.6 aminoácidos por vuelta. Cada aminoácido supone un giro de unos 100° en la hélice, y los carbonos α de dos aminoácidos contiguos están separados por 1.5Å. La hélice está estrechamente empaquetada, de forma que no hay casi espacio libre dentro de la hélice. Todas las cadenas laterales de los aminoácidos están dispuestas hacia el exterior de la hélice.
El grupo amino del aminoácido (n) puede establecer un enlace de hidrógeno con el grupo carbonilo del aminoácido (n+4). De esta forma, cada aminoácido (n) de la hélice forma dos puentes de hidrógeno con su enlace peptídico y el enlace peptídico del aminoácido en (n+4) y en (n-4). En total son 7 enlaces de hidrógeno por vuelta. Esto estabiliza enormemente la hélice. Esta dentro de los niveles de organización de la proteína.
Lámina beta
La beta lámina se forma por el posicionamiento paralelo de dos cadenas de aminoácidos dentro de la misma proteína, en el que los grupos amino de una de las cadenas forman enlaces de hidrógeno con los grupos carbonilo de la opuesta. Es una estructura muy estable que puede llegar a resultar de una ruptura de los enlaces de hidrógeno durante la formación de la hélice alfa. Las cadenas laterales de esta estructura están posicionados sobre y bajo el plano de las láminas. Dichos sustituyentes no deben ser muy grandes, ni crear un impedimento estérico, ya que se vería afectada la estructura de la lámina.
Estructura terciaria
Estructura terciaria de las proteínas
Es el modo en que la cadena polipeptídica se pliega en el espacio, es decir, cómo se enrolla una determinada proteína, ya sea globular o fibrosa. Es la disposición de los dominios en el espacio.
La estructura terciaria se realiza de manera que los aminoácidos apolares se sitúan hacia el interior y los polares hacia el exterior en medios acuosos. Esto provoca una estabilización por interacciones hidrofóbicas, de fuerzas de van der Waals y de puentes disulfuro (covalentes, entre aminoácidos de cisteína convenientemente orientados) y mediante enlaces iónicos.
Estructura cuaternaria
Estructura cuaternaria de las proteínas

La hemoglobina es una proteína tetramérica que suele emplearse como ejemplo de proteína con estructura cuaternaria.
La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas peptídicas que, asociadas, conforman un ente, un multímero, que posee propiedades distintas a la de sus monómeros componentes. Dichas subunidades se asocian entre sí mediante interacciones no covalentes, como pueden ser puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas o puentes salinos.

proteinas fibrosas y globulares

PROTEINAS FIBROSAS Y GLOBULARES


Las proteínas fibrosas son generalmente proteínas estáticas, las cuales tienen la funcion principal es la de proporcinar soporte mecánico a las células y los organismos, suelen ser insolubles y están formadas por una unidad repetitiva simple que se ensambla para formar fibras. Entre las proteínas fibrosas podemos encontrar la alfa-queratina, componente principal del pelo y las uñas; el colágeno, presente en la piel, los tendones, huesos y dientes.

Las proteínas fibrosas tienen misiones estructurales en los organismos y por tanto son muy abundantes y esenciales para el mismo.
Sin embargo, la gran mayoría de las funciones celulares las llevan a cabo proteínas globulares.
Su nombre se debe a que sus cadenas polipéptídicas se pliegan sobre si misma de manera compacta. La gran variedad de plegamientos diferentes que encontramos en las proteínas globulares refleja la variedad de funciones que realizan estas proteínas. A pesar de esta enorme variedad de plegamientos podemos encontrar una serie de motivos y principios comunes. La estructura terciaria de una proteína es el modo en el cual se pliega la cadena polipetídica. La complejidad que presenta la estructura terciaria de las proteínas hace que que se distingan subestructuras dentro de ésta. En la imagen vemos diferentes representaciones de la estructura terciaria de la mioglobina

LAS PROTEINAS y SUS FUNCIONES BIOLOGICAS


Las proteínas son los componentes orgánicos más abundantes en la célula por su participación imprescindible y trascendental en casi la totalidad de los procesos biológicos. Para nosotros la importancia de las proteínas estriba tanto en la enorme cantidad de funciones que desempeñan en nuestro organismo (de ahí su gran diversidad), como en la calidad de estas funciones. Entre estas funciones cabe mencionar.

▪ Funciones enzimáticas o catalíticas. Las enzimas son proteínas que regulan el metabolismo celular, aumentan la velocidad de las reacciones y permanecen inalteradas en el transcurso de éstas.

▪ Funciones reguladoras u hormonales. Algunas hormonas son también proteínas. Las hormonas son fabricadas por las células glandulares y son transportadas por la sangre para que puedan actuar sobre otras células del organismo. Por ejemplo la insulina, la tiroxina, la hormona del crecimiento, etc.

▪ Funciones defensivas e inmunológicas. Muchas proteínas desempeñan funciones protectoras en el organismo. Las más importantes son las inmunoglobulinas de la sangre. Estas proteínas son anticuerpos, se forman como respuesta del organismo a la presencia de sustancias extrañas o antígenos, a los que aglutinan o precipitan.

▪ Funciones de transporte. Entre ellas destaca la hemoglobina, que transporta el oxígeno por la sangre de los vertebrados.

▪ Funciones estructurales. Algunas glicoproteínas forman parte de las membranas celulares. El colágeno y la elastina son proteínas que en el tejido conjuntivo forman las fibras colágenos y elásticas, respectivamente la queratina es un constituyente de las uñas, los pelos, las escamas de los reptiles, las plumas de las aves, etc.

▪ Funciones homeostáticas. Las proteínas son capaces de mantener el equilibrio del medio interno. Además, dado su carácter anfótero (capaz de disociarse como ácido y como base) pueden actuar como tampón y ayudar a mantener constante el pH.

▪ Funciones contráctiles. Los músculos deben su capacidad de contraerse a la existencia de dos proteínas contráctiles, la actina y la miosina.

▪ Funciones de reserva. Como la ovoalbúmina en el huevo, o la caseína de la leche.

LOS AMINOACIDOS

LOS AMINOACIDOS

En el caso de los aminoácidos se dice que son biomoléculas formadas por (C) Carbono, (H) Hidrogeno, (O) Oxígeno y (S) Azufre. Estos a su vez , son la única fuente aprovechable de nitrógeno para el ser humano, además son elementos fundamentales para la síntesis de las proteínas, y son precursores de otros compuestos nitrogenados.
Estos a la vez se dividen en dos grupos en esenciales y no esenciales.
Los esenciales: son aquellos que no pueden ser sintetizados en el organismo, y por ende deben incorporarse en la dieta mediante ingesta. Se los puede listar en los siguientes: Histamina, Isoleucina, Leucina, Lisina, Meionita, Fenilalanina, Treonina, Triptofano y Valina
Cuando un alimento contiene proteínas con todos los aminoácidos esenciales, se dice que son de alta o de buena calidad, aunque en realidad la calidad de cada uno de los aminoácidos contenidos no cambia. Incluso se pueden combinar (sin tener que hacerlo al mismo tiempo) las proteínas de legumbres con proteínas de cereales para conseguir todos los aminoácidos esenciales en nuestra nutrición diaria, sin que la calidad real de esta nutrición disminuya. Algunos de los alimentos con todos los aminoácidos esenciales son: la carne, los huevos , los lácteos y algunos vegetales como la espelta, la soja y la quínoa. Combinaciones de alimentos que suman los aminoácidos esenciales son: garbanzos y avena, trigo y habichuelas, maíz y lentejas, arroz y maní (cacahuetes), etc., etc. En definitiva, legumbres y cereales


Los no esenciales: son aquellos que son sintetizados en el organismo. Estos son: Alanina, Arginina, Asparragina, Aspartico, Cisteina, Cistina, Glutamico, Glutamina, Glicina, Hidroxiprolina, Prolina, Serina y Tirosina.
Estos son los aminoácidos que si los consumimos en poca proporción no nos afecta en nuestro organismo